Pigment visuel humain. Résumé : Pigments visuels. Découvrez ce qu’est « pigment visuel » dans d’autres dictionnaires
La VITAMINE A (rétinol) fait partie du pigment visuel qui convertit la lumière qui frappe la rétine en impulsions électriques, qui se propagent jusqu'au cerveau et créent des images visuelles. Ainsi, une diminution de l’acuité visuelle dans l’obscurité est l’un des premiers symptômes manque de cette vitamine particulière. Lorsque sa carence s’aggrave, les yeux réagissent douloureusement à la lumière vive et à ses reflets.
L'activation du pigment visuel par la lumière dans les photorécepteurs en bâtonnets et en cônes initie notre perception visuelle. Les propriétés de signalisation des pigments visuels modulent de nombreux aspects du fonctionnement des bâtonnets et des cônes, créant ainsi leurs propriétés physiologiques uniques. Notre expérience visuelle est initiée dans les photorécepteurs de notre rétine lorsqu'un photon est absorbé par une molécule de pigment visuel. Le pigment est fortement exprimé dans les structures ciliaires spécialisées des photorécepteurs vertébrés en forme de bâtonnet et coniques appelés segments externes.
La résistance aux infections est également perdue, et les orgelets et conjonctivites fréquents commencent alors à devenir ennuyeux. Parce que les glandes lacrymales n’hydratent plus continuellement la surface de l’œil et sont incapables d’éliminer les impuretés et de détruire les germes, la cornée s’érode et meurt et, avec le temps, la capacité de voir est complètement perdue. Pour éviter que cela ne se produise, « nourrissez » régulièrement vos yeux avec des carottes, du potiron, de l'argousier, des abricots, du persil et des feuilles de laitue - ils sont riches en provitamine A.
La rétine humaine possède un type de bâtonnet pour la basse vision et trois types de cellules coniques qui permettent la séparation des couleurs. Les bâtonnets et les cônes partagent les mêmes principes de phototransduction, le mécanisme cellulaire de détection de la lumière. De plus, les bâtonnets et les cônes utilisent des protéines homologues, voire parfois identiques, dans leurs cascades de phototransduction. Malgré ces similitudes, les bâtonnets et les cônes présentent des différences fonctionnelles importantes qui peuvent être démontrées physiologiquement. En revanche, les cônes sont jusqu’à 100 fois moins sensibles que les bâtonnets.
Comme la crème sure et la crème, elles contiennent de la vitamine A prête à l'emploi.
VITAMINE B2 (riboflavine). La carence en vitamine B2 se manifeste de différentes manières. Larmoiement accru, « sable » dans les yeux, cécité nocturne, contours flous des objets, fatigue oculaire rapide, difficultés de mise au point - symptômes d'un déficit mineur. Si une hypovitaminose survient soudainement (par exemple en raison d'un changement inattendu de régime alimentaire), la peau de la paroi interne des yeux peut se fissurer, devenir rouge et s'enflammer.
En conséquence, ils ne peuvent pas signaler dans des conditions de faible luminosité, ce qui nous prive de la vision des couleurs la nuit. Ce processus, appelé adaptation à la lumière, empêche les cônes de devenir saturés de lumière vive et permet une vision tout au long de la journée. Avec des tiges saturées, les cônes sont responsables de la plupart des informations visuelles arrivant à notre cerveau tout au long de la journée. En revanche, les cônes retrouvent rapidement leur sensibilité en quelques minutes.
Différences de cinétique et de sensibilité entre les caractéristiques lumineuses d'une tige et d'un cône. Le segment interne du cône dissocié est tiré dans l’électrode pour collecter et mesurer le courant membranaire circulant à travers la cellule. La diminution du courant produite par la stimulation lumineuse représente la réflexion de la lumière depuis la cellule. Notez la différence dans la cinétique de réaction de la tige et du cône. Notez le déplacement vers la droite de la courbe du rapport intensité du cône, démontrant la sensibilité inférieure des cônes par rapport aux bâtonnets.
Si une personne manque de vitamine B2 pendant une longue période, elle commence à confondre les couleurs, à voir les objets flous, ils semblent flotter devant ses yeux et un halo arc-en-ciel apparaît autour de la lumière. Une carence chronique en riboflavine provoque une inflammation de la cornée et son opacification.
La vitamine B2 se trouve dans le pain aux céréales non transformés, le fromage, le kéfir et les amandes. La carence en riboflavine est le plus souvent causée par des maladies du tractus gastro-intestinal ou par des antibiotiques qui interfèrent avec son absorption.
VITAMINE C (acide ascorbique). La vitamine C protège les vaisseaux sanguins des yeux de la fragilité et de la transparence, prévient les hémorragies de la rétine et améliore l'apport sanguin à l'œil. Il a été noté qu'avec l'aide de la vitamine C, vous pouvez ralentir, voire arrêter le développement de la cataracte.
Cascade biochimique de vision
Les différences fonctionnelles entre les bâtonnets et les cônes ont été bien documentées. De plus, étant donné qu'il y a environ 10 7 à 10 8 molécules de pigment dans le bâtonnet de mammifère, l'activité basale du pigment et son activation spontanée devraient avoir un impact significatif sur les propriétés physiologiques des bâtonnets et des cônes. L'interaction entre l'opsine et la rétine et son effet sur les propriétés de signalisation des pigments vertébrés peuvent être étudiés à l'aide d'outils biochimiques ou physiologiques en remplaçant le chromophore natif par divers analogues de chromophore.
Un verre de jus d'orange fraîchement pressé ou une boisson enrichie aux agrumes est un excellent moyen de reconstituer vos besoins quotidiens en acide ascorbique. Cependant, vous ne devez pas prendre de mégadoses de vitamine C, car cela pourrait interférer avec la pleine absorption des vitamines B.
VITAMINE D (calciférol). Les scientifiques pensent que la myopie est dans une certaine mesure une conséquence d'un manque de vitamine D. Cette vitamine est responsable du transport et de l'absorption du calcium, nécessaire non seulement à la formation des os et des dents, mais également à la régulation de la contraction musculaire.
Bien qu'ils soient retirés de l'épithélium pigmentaire, les photorécepteurs conservent leurs propriétés fonctionnelles suffisamment longtemps pour permettre une étude physiologique minutieuse. Le développement récent d'outils transgéniques a ajouté une deuxième approche puissante à l'étude des interactions opsine-chromophore en remplaçant l'opsine endogène par diverses formes mutantes.
Alarme avec ping contre cône
Dans cette mini-revue, nous résumons certaines des découvertes sur la façon dont les interactions opsine-chromophore influencent la fonction des photorécepteurs et contribuent à diverses propriétés physiologiques des bâtonnets et des cônes. Une façon d’étudier comment les pigments visuels déterminent la fonction des photorécepteurs en bâtonnets et en cônes consiste à comparer directement leurs propriétés de signalisation. L'efficacité avec laquelle les pigments visuels du bâtonnet et du cône activent la cascade de phototransduction et sont ensuite inactivés par celle-ci peut être étudiée dans des photorécepteurs transgéniques coexprimant les deux types de pigments.
Une absorption insuffisante du calcium provoque des spasmes fréquents du muscle qui soutient le cristallin et est responsable du mouvement de l'œil. Par conséquent, exposez-vous plus souvent rayons de soleil, surtout si vous passez beaucoup de temps à l'intérieur et que vous vous appuyez sur des aliments qui contiennent cette vitamine - des champignons frits ou des cèpes.
Le lait enrichi, le kéfir et les yaourts sont riches en vitamine D (cette vitamine y est combinée avec succès avec le calcium).
Rhodopsine photopigmentaire en bâtonnet
La séparation spectrale entre les deux pigments permet de comparer la photoaspiration produite par un pigment majoritairement en bâtonnet ou en cône dans le même bâtonnet. Notamment, les deux réponses ont des amplitudes et une cinétique similaires, ce qui indique que le pigment du cône rouge produit des réponses en forme de bâtonnets exprimées en bâtonnets.
Plus récemment, de telles études ont été étendues aux photorécepteurs transgéniques de souris. Cette approche présente le grand avantage de permettre l’utilisation d’animaux knock-out à la rhodopsine pour générer et caractériser fonctionnellement des souris dotées de photorécepteurs à bâtonnets exprimant exclusivement des opsines à cônes. Cependant, les réponses lumineuses produites par le pigment conique dans ces bâtonnets transgéniques ont toujours une amplitude et une cinétique semblables à celles d’un bâtonnet. Pris ensemble, ces résultats démontrent que les pigments des bâtonnets et des cônes sont équivalents en ce qui concerne le signal en aval de la phototransduction : premièrement, la durée de vie des substances actives est dictée par l'arrêt, la phosphorylation et la fixation régulées par la liaison, plutôt que par la désintégration. de leur intermédiaire physiologiquement actif ; deuxièmement, la rhodopsine kinase et l'arrêt des bâtonnets ou des cônes agissent de la même manière sur les pigments des bâtonnets et des cônes ; et troisièmement, les pigments en bâtonnets et en cônes sont tout aussi efficaces lorsqu’ils sont couplés à une cascade de phototransduction donnée.
VITAMINE E (tocophérol). La recherche scientifique confirme que la vitamine E, ainsi que d'autres vitamines C antioxydantes et le bêta-carotène, réduisent considérablement le risque de décollement de la rétine. Certains suggèrent même que le manque de vitamine E joue un rôle décisif dans le développement de cette maladie.
Pour garantir que les bébés reçoivent suffisamment de cette vitamine, nourrissez-les le plus longtemps possible. lait maternel est une source idéale de tocophérol. Ni le lait de vache ni le lait de chèvre n'en contiennent. Et les adultes devraient consommer plus souvent de l'huile végétale contenant de la vitamine E, des noix, des graines de tournesol et des céréales.
Activation thermique spontanée du pigment visuel
Cette hypothèse a été étayée par des études indiquant que les salamandres à cône rouge ont des niveaux élevés d'activité ou de bruit dans l'obscurité. Comme indiqué ci-dessus, lorsque les pigments coniques sont exprimés dans les bâtonnets, où leur activation est amplifiée par la cascade de phototransduction des bâtonnets, ils produisent des réponses détectables à photon unique. En conséquence, l’activation thermique du pigment conique dans les bâtonnets transgéniques produit des réponses cellulaires observables qui permettent de mesurer le taux moléculaire d’activation thermique du pigment conique.
Pigments visuels concentré dans les membranes des segments externes. Chaque bâtonnet contient environ 10 8 molécules de pigment. Ils sont organisés en plusieurs centaines de disques discrets (environ 750 dans une tige de singe) qui ne sont pas reliés à la membrane externe. Dans les cônes, le pigment est situé dans des plis pigmentaires spéciaux, qui prolongent la membrane cellulaire externe du photorécepteur. Les molécules pigmentaires représentent environ 80 % de toutes les protéines du disque. Les pigments visuels sont si densément emballés dans les membranes du segment externe que la distance entre deux molécules de pigment visuel dans un bâtonnet ne dépasse pas 10 nm. Cet emballage dense augmente la probabilité qu'un photon de lumière traversant une couche de cellules photoréceptrices soit capturé. La question suivante se pose : comment les signaux apparaissent-ils lorsque la lumière est absorbée par les pigments visuels ?
Ce taux élevé d’activation spontanée du pigment du cône se traduit par une activité constitutive de la cascade de phototransduction du cône, même dans l’obscurité. Ainsi, les cônes rouges des amphibiens sont constamment exposés à la « lumière sombre », ce qui induit une adaptation et contribue donc à leur moindre sensibilité et à leur cinétique de réponse plus rapide par rapport aux bâtonnets. De plus, le taux d’activation thermique d’un pigment est directement lié à sa sensibilité spectrale, les pigments de plus en plus longues longueurs d’onde ayant un taux d’activation spontanée plus élevé.
Les événements qui se produisent lorsque la lumière est absorbée par le pigment en bâtonnet, la rhodopsine, ont été étudiés à l'aide de techniques psychophysiologiques, biochimiques et moléculaires. La molécule du pigment visuel est constituée de deux composants : une protéine appelée opsine et un chromophore, un aldéhyde 11-cis-vitamine A appelé rétinal (Figure 1). Il convient de préciser que le chromophore contient un groupe chimique qui donne de la couleur au composé. Les caractéristiques quantitatives de la capacité d'absorption des pigments ont été étudiées par spectrophotométrie. Lorsque la rhodopsine, le pigment visuel des bâtonnets, était éclairée par une lumière de différentes longueurs d'onde, la lumière bleu-vert d'une longueur d'onde d'environ 500 nm était mieux absorbée. Un résultat similaire a été obtenu lorsqu'une tige séparée a été éclairée au microscope avec des faisceaux de lumière avec différentes longueurs vagues A été identifié dépendance intéressante entre le spectre d'absorption de la rhodopsine et notre perception de la lumière crépusculaire. Des études psychophysiques quantitatives réalisées sur des humains ont montré que la lumière du jour vert bleuâtre avec une longueur d'onde d'environ 500 nm est optimale pour la perception de la lumière crépusculaire dans l'obscurité. Pendant la journée, lorsque les bâtonnets sont inactifs et que seuls les cônes sont utilisés, nous sommes plus sensibles à la couleur rouge qui correspond au spectre d'absorption des cônes (nous en reparlerons plus tard).
Dissociation du pigment conique spontané
On ne sait pas si les pigments des cônes des mammifères sont sujets à une dissociation spontanée similaire à celle de leurs homologues des amphibiens.
Durée de vie du pigment photoactivé
Cette inactivation pigmentaire se produit quelques dizaines de millisecondes après la photoactivation. Contrairement aux premières attentes, les expériences avec des animaux transgéniques évoquées ci-dessus ont montré que les caractéristiques de la réponse lumineuse ne sont pas contrôlées par le pigment visuel mais dépendent plutôt des propriétés de la cascade de phototransduction induite par le pigment.Lorsque la rhodopsine absorbe un photon, la rétine subit une photoisomérisation et passe de la configuration 11-cis à la configuration trans. Cette transition se produit très rapidement : en 10 à 12 secondes environ. Après cela, la partie protéique du pigment subit également une série de changements de transformation, avec formation d'un certain nombre de produits intermédiaires. Une conformation du fragment protéique, la métarhodopsine II, est la plus importante pour la transduction du signal (nous en discuterons plus tard dans ce chapitre). La figure 2 montre la séquence d'événements au cours du blanchiment et de la régénération de la rhodopsine active. La métarhodopsine II se forme en 1 ms. La régénération du pigment après sa décomposition se produit lentement, en quelques minutes ; Cela nécessite le transport du rétinien des photorécepteurs vers l'épithélium pigmentaire.
Cependant, il est possible que dans des conditions de lumière plus brillantes, le pouvoir du photorécepteur de désactiver le pigment photoactivé par phosphorylation et liaison des résidus soit interrompu. En effet, des expériences avec l’analogue chromophore du 9-déméthylrétinul confortent cette notion. Les cônes de salamandre avec le pigment 9-déméthylrétinien régénéré produisent des éclairs faibles avec une cinétique normale. La validité de cette hypothèse reste à tester sur les photorécepteurs des mammifères. Cela serait particulièrement important dans les cônes, où l’inactivation de la réponse rapide est essentielle à leur fonctionnement sous une lumière vive.
Au niveau moléculaire, la protéine opsine est constituée de 348 résidus d'acides aminés, formant 7 zones hydrophobes, chacune composée de 20 à 25 acides aminés, constituant 7 hélices transmembranaires. L’extrémité N de la molécule est située dans l’espace extracellulaire (c’est-à-dire à l’intérieur du disque en bâtonnet) et l’extrémité C est située dans le cytoplasme.
Dans l’obscurité, le 11-cis-rétinien est étroitement lié à la protéine opsine. La capture de photons entraîne l'isomérisation de tout le cis rétinien en trone rétinien. Dans ce cas, le complexe opsine tout-trons-rétinien se transforme rapidement en métarodo psine II, qui se dissocie en opsine et tout-trons rétiniens. La régénération de la rhodopsine dépend de l'interaction des photorécepteurs et des cellules épithéliales pigmentaires. La métarhodopsine II active et maintient le système messager secondaire dans un état actif.
Dégradation et régénération des pigments
Cette approche est difficile dans le cas des pigments coniques, car leur faible teneur et leur instabilité les rendent difficiles à nettoyer. L'arrêt de la réponse lumineuse chez les bâtonnets de souris de type sauvage reflète l'inactivation de la cascade de phototransduction. En plus d’activer la cascade de phototransduction et de produire une réponse cellulaire, la lumière rend également la molécule pigmentaire incapable de détecter le photon suivant. Après photoisomérisation du chromophore, sa liaison covalente de base de Schiff avec l'opsine est hydrolysée et tout le trans-rétinien est libéré du pigment, le laissant sous forme d'apo-opsine.
Le rétinien est connecté à l'opsine via un résidu lysine situé dans le septième segment transmembranaire. L'opsine appartient à une famille de protéines à 7 domaines transmembranaires, qui comprend également des récepteurs de neurotransmetteurs métabotropiques, tels que les récepteurs adrénergiques et muscariniques. Comme la rhodopsine, ces récepteurs transmettent des signaux aux seconds messagers via l’activation de la protéine G. La rhodopsine est étonnamment stable dans l’obscurité. Bayor a calculé que l'isomérisation thermique spontanée d'une molécule de rhodopsine nécessite environ 3 000 ans, soit 10 23 de plus que la photoisomérisation.
L'exposition des photorécepteurs à une lumière vive photographie une grande partie de leur pigment visuel, conduisant à sa dégradation éventuelle de l'opsine libre. En conséquence, la photosensibilité du photorécepteur diminue. Cet état d’adaptation à l’eau de Javel est produit par deux mécanismes. Premièrement, le niveau de pigment visuel restant dans les photorécepteurs et disponible pour une activation ultérieure de la lumière est réduit, et ce rendement quantique réduit entraîne une diminution proportionnelle de la sensibilité à la lumière.
En conséquence, le processus de régénération des pigments peut être étudié physiologiquement en surveillant le taux d’adaptation à l’obscurité des photorécepteurs. L'activation de l'opsine centrale par des analogues de chromophores liés de manière non covalente a également été démontrée dans des expériences biochimiques. Une régénération rapide et efficace des pigments est essentielle pour bon fonctionnement photorécepteurs.
